德國馬克斯·普朗克多學科科學研究所、波蘭華沙大學、歐洲分子生物學實驗室等機構科學家攜手，以迄今最高分辨率——0.43埃（1埃等於0.1納米）解析了古菌紅素氧還蛋白的結構。這一進展是X射線晶體學的重要跨越，有助科學家更深入揭示蛋白質的結構與功能。相關論文發表於最新一期《晶體學學報D輯：結構生物學》雜志。

蛋白質是精密的分子機器，幾乎執行活細胞內所有生化功能。為弄清其工作奧秘，科學家常需解析原子級結構。在最新研究中，團隊將尖端X射線晶體學與先進量子化學模型結合，確定了迄今分辨率最高的蛋白質結構。

此前，團隊研究過X射線如何改變蛋白質結構、輻射如何擾動原子排列。此次，他們開發出“劑量分辨”方法：讓大型蛋白質晶體在“頂帽”光束中接受低劑量照射並採集高質量數據，最終實現亞埃分辨率。

在最新研究中，團隊利用了世界最亮的X射線源之一——德國電子同步加速器研究所的第三代高能同步輻射光源產生的蛋白質晶體學光束線P14。該光束線專用於大分子復合物和酶促反應機制的超高分辨率X射線晶體學研究，可產生輻射強度均勻的定制X射線束，即“頂帽”光束。這種光束的優點在於其大小和形狀可在每次數據採集前調整，以匹配不同蛋白質晶體，再配合“劑量分辨”方法，就能精確控制樣品接收的X射線劑量。

團隊開發的軟件可為每個樣本量身定制採集方案，從而獲得高質量數據。借助這些數據，他們能確定蛋白質結構內原子（包括所有氫原子）的精確位置。由這些數據得出的電子密度還直接揭示實驗結構中的量子力學現象，如化學鍵中點的電子分布與原子部分電荷。

這些發現對精確繪制酶內局部電場，並在反應過程中觀察其作用至關重要。有了准確的X射線衍射數據，有望對生物大分子開展常規量子晶體學研究。長期目標則是深入理解酶催化反應，為化學、材料科學和醫學的未來突破提供關鍵支撐。（記者劉霞）